125 000 $ attribués à la Dre Christine Vande Velde, Centre de recherche du CHUM à l’Université de Montréal, en collaboration avec la Dre Marlene Oeffinger, Institut de recherches cliniques de Montréal (IRCM).
La découverte du dysfonctionnement d’une protéine appelée TDP-43 a constitué une étape importante dans la compréhension de la SLA. La protéine TDP-43 se trouve normalement dans le noyau, soit le centre de la cellule. Cependant, des problèmes liés à son transport et à sa fonction sont souvent observés dans les motoneurones des personnes atteintes de SLA, la TDP-43 étant déplacée vers une zone située à l’extérieur du noyau cellulaire, appelée cytoplasme.
La Dre Vande Velde et son équipe ont précédemment montré qu’une réduction de la quantité de TDP-43 dans le noyau entraîne une lecture anormale du code d’un autre gène de la SLA appelé HNRNPA1, ce qui conduit à la production d’une forme alternative de la protéine appelée hnRNP A1B. Grâce à une subvention de projet 2018 de la Société canadienne de la SLA, la Dre Vande Velde a pu explorer certaines fonctions de base de la protéine hnRNP A1B, mais nous ne connaissons toujours pas sa fonction biologique complète et son lien avec la SLA.
Les chercheurs émettent l’hypothèse que la perturbation du type de hnRNP A1 produit dans les cellules peut contribuer à la neurodégénérescence. Dans cette étude, ils cherchent à mieux comprendre la fonction normale de la hnRNP A1B dans plusieurs processus cellulaires, et comment celle-ci peut être liée à la progression de la SLA.
À terme, les résultats de cette étude fourniront non seulement des informations mécanistiques sur la variante de la protéine hnRNP A1B liée à la SLA, mais jetteront également les bases pour l’étude d’autres variantes de la protéine qui seront très utiles pour le développement de thérapies et de biomarqueurs de la SLA.